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七乐彩质和分布图:酶——西醫綜合生物化學重點

  • 作者:admin來源:未知發布日期:2014-10-26 點擊:

  • 一、酶的化學本質:大部分為 pr 、少數為 RNA 、即核酶。
    單純酶:僅有 aa 殘基構成的酶
    綜合酶:由酶蛋白和輔助因子組成的酶。
    輔助因子 { 輔酶:透析、超濾能 輔基 不解除 } 活性中心: 與酶的催化性密切相關的空間區或, 這些區域的結構稱為必需基團。 并不是所有 的必需集團都在結性中心內。
    酶原:有活性的酶的前身,酶原激活的過程就是活性中心形成的過程。
    例:以酶原激活為例說明一級結構中蛋白質 同工酶:結構和理化、免疫性質不同、但可催化同一反應的酶、如:乳酸脫氫酶 例:丙酮酸 乳酸脫氫酶 乳酸到肝臟 乳酸脫氫酸 丙酮酸糖異生 用工酶 變構酶:通過改變構象而影響酶活性的酶, (變構調節) 調節亞基和催化亞基 別構激活 調節部位和催化部位 別構抑制 變物酶常在反應開始表現,為關鍵酶,限速酶。
    二、酶的調節方式
    1 、 快調節:
    ( 1 )通過別構調節
    ( 2 )化學修飾(最常見的為磷酸化與去磷酸化)
    ( 3 )不涉 及共價鍵改變
    ( 4 )涉及到共價鍵改變
    ( 5 )常有放大作用
    2 、 慢調節: 三、酶的催化反應特點:
    ( 1 )效率高,能降低反應的活化能
    ( 2 )特異性高 四、酶反應動力學:
    1 、底物濃度,對反應速度的影響:米一曼氏方程 V = KM 反應酶和底物的親合力, KM 定,則親合力低,反之亦然。
    ( 1 )當 [S] < KM 時, V =
    ( 2 )當 [S] > KM 時, V = Vma
    ( 3 )當 V = 1 / 2Vmax , Km = [S]
    2 、酶濃度:
    3 、溫度:最適溫度(反應速度最快)
    4 、 PH 值:最適 PH 值(反應速度最快)
    5 、激活劑:使酶活性增加
    6 、抑制劑:可逆抑制和不可逆抑制 可逆抑制最重要, 又分為 1 競爭性抑制, 抑制劑與底物共同競爭酶的性中心, 此時常有相似 結構,此時 KM 值增大。 Vmax 可以不變。 決定 Vmax I + E + S→ES E + P 2 、非競爭性抑制:抑制劑與酶的活性中心以外的部分結合從而抑制酶的活性, KM 值不變 (有增大,有減?。?Vmax 減小。 I + E + S→ES + I →E + P 3 、反競爭性抑制,抑制劑與中間物( ES )結合, KM 值下降, Vmax 下降, E + S→ES + I→E + P
    ??嫉悖?br /> ( 1 )只有 PH , T 才有最適條件影響酶促反應。
    ( 2 )??家種萍獵誆煌嘈橢?KM , Vmax 的變化 
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